MuodostusTiede

Yksinkertaisia ja monimutkaisia proteiineja. Rakenne, toiminta, ominaisuudet, ominaisuudet, esimerkkejä kompleksi proteiineista

Yksi määritelmiä elämä on seuraava: "Elämä on olemassaolon muoto proteiinin elimissä." Planeetallamme poikkeuksetta organismit sisältävät sellaisia orgaanisia aineita, kuten proteiineja. Tämä artikkelissa kuvataan yksinkertainen ja monimutkainen tunnistettujen proteiinien eroja molekyylirakenne, ja käsittelee niiden toimintoja solussa.

Mitkä ovat proteiineja

Näkökulmasta biokemia - korkean molekyylipainon orgaaniset polymeerit, monomeerit, jotka ovat 20 erilaista aminohappoa. Ne ovat liittyneet yhteen kovalenttisilla kemiallisilla sidoksilla, joka tunnetaan peptidi. Koska proteiini monomeerejä ovat amfoteerisiä yhdisteitä, jotka sisältävät sekä aminoryhmän ja karboksyyliryhmän funktionaalinen ryhmä. Kemiallinen sidos CO-NH niiden välillä tapahtuu.

Jos polypeptidi koostuu aminohappotähteistä linkkejä, se muodostaa yksinkertainen proteiini. Molekyylit polymeerin, joka käsittää lisäksi metalli-ionien, vitamiinit, nukleotidit, hiilihydraatit - ovat monimutkaisia proteiineja. Seuraavaksi pidämme aluerakennetta polypeptidien.

Organisaatiotasot proteiinimolekyylien

Ne esitetään neljällä eri kokoonpanoissa. Ensimmäisen rakenne - lineaarinen, se on yksinkertainen ja on muodoltaan polypeptidiketjun aikana raju muodostumisen lisää vetysidoksia. Stabiloivat heliksin, jota kutsutaan sekundaarirakenne. Kolmannen asteen oppilaitokset ovat yksinkertaisia ja monimutkaisia proteiineja, suurin osa kasvien ja eläinten soluissa. Jälkimmäisessä vaihtoehdossa - kvaternaarinen syntyy vuorovaikutusta useiden molekyylien natiivin rakenteen, yhtenäinen koentsyymit, eli tällaisia proteiineja on monimutkainen rakenne, toimivat eri kehon toimintoja.

Erilaisia yksinkertainen proteiinien

Tämä ryhmä ei ole lukuisia polypeptidejä. Niiden molekyylit koostuvat ainoastaan aminohappotähteiden. Sisällyttää proteiineja, kuten histonit ja globuliinit. Ensimmäinen edustaa ytimen rakenne, ja yhdistetään DNA-molekyylit. Toinen ryhmä - globuliinit - ovat pääkomponentit veriplasmasta. Tällaisen proteiinin, kuten gamma-globuliini, suorittaa toiminnot immuunipuolustuksen ja on vasta-aine. Nämä yhdisteet voivat muodostaa komplekseja, jotka sisältävät monimutkaisia hiilihydraatteja ja proteiineja. Kuten fibrillar yksinkertainen proteiineja, kuten kollageenin ja elastiinin, ovat osa sidekudoksen, ruston, jänteiden, iho. Niiden pääasiallinen tehtävä - rakennus- ja tukea.

Tubuliinista on jäsen mikrotubulusten, jotka ovat komponentteja värekarvojen ja flagellojen organismeja, kuten ripsieläimiä, Euglena, loistaudit siimalevät. Tämä sama proteiini on jäsenenä monisoluisten organismien (siimoja siittiöiden, munasolujen cilia, värekarvaepiteelille ohutsuolen).

Albumiiniproteiinia palvelee varastoida toiminto (esim proteiini kananmunien). Siemenvalkuaisessa viljoilla - ruis, riisi, vehnä - proteiinimolekyylien kerääntyä. Niitä kutsutaan cellular sulkeumia. Näitä aineita käytetään siemenen alkio alussa sen kehitystä. Lisäksi korkea proteiinipitoisuus vehnän tukkimiehentäin on erittäin tärkeä laadun mittarina jauhoja. Leipä leivotaan gluteenia-rikas jauhoja on korkea maku laatua ja käytettävyyttä. Gluteenia sisältävät niin kutsutut kovat vehnä. Syvänmeren kalat veriplasma sisältää proteiineja, jotka estävät heidän kuolemaansa kylmältä. Niillä pakkasnestettä ominaisuuksia, estää organismin kuoleman veden lämpötilan ollessa alhainen. Toisaalta, koostumuksen soluseinän termofiilisten bakteerien geotermisiä lähteitä sisälsi proteiineja, jotka kykenevät säilyttämään luonnollinen konfiguraatio (tertiaarinen tai kvaternaarinen rakenne) ja ei denaturoi lämpötiloissa välillä +50 ja + 90 ° C: ssa

proteid

Nämä ovat monimutkaisia proteiineja, joille on tunnusomaista suuri monimuotoisuus yhteydessä eri toiminnot suoritetaan ne. Kuten aiemmin mainittiin, ryhmä polypeptidejä, lukuun ottamatta proteiinin osa sisältää prosteettisen ryhmän. Vaikutuksen alaisena useista tekijöistä, kuten korkea lämpötila, raskasmetallisuolat, konsentroitiin alkali- ja happo monimutkainen proteiinit voivat muuttaa sen avaruudellinen muoto, yksinkertaistaa sitä. Tätä ilmiötä kutsutaan denaturointi. Rakenne monimutkainen proteiinien häiriintyy vetysidoksia rikki, ja molekyylit menettävät niiden ominaisuudet ja tehtävät. Pääsääntöisesti denaturaatiolämpötilan on peruuttamaton. Mutta joitakin polypeptidien toimia katalysaattorina, ajo ja merkinanto toimintoja, se on mahdollista renaturaation - palauttaa luonnollisen rakenteen proteidiuutteiden.

Jos toiminta on epävakautta menee pitkään, proteiinimolekyylin tuhoutuu täysin. Tämä johtaa siihen, että repeämä peptidisidosten kantavan rakenteen. Palauta proteiini ja sen toiminta ei ole enää mahdollista. Tätä ilmiötä kutsutaan tuhoa. Eräs esimerkki on keitto munien neste proteiini - albumiini, joka sijaitsee tertiäärinen rakenne on täysin tuhoutunut.

proteiinibiosynteesiin

Jälleen, muistuttaa, että polypeptideissä elävien organismien koostuu 20 aminohaposta, joista jotkut ovat korvaamaton. Tämä lysiini, metioniini, fenyylialaniini, ja niin edelleen. D. Ne tulevat verenkiertoon ohutsuolesta viestin jaettuna proteiinin tuotteita. Syntetisoida välttämättömiä aminohappoja (alaniini, proliini, seriini), sienet ja eläimet käyttää typpeä sisältäviä yhdisteitä. Kasvit, on autotrofisia, toisistaan riippumatta muodostavat tarvittavat monomeerit kuvaamaan monimutkaista proteiineja. Tämän assimilaatio reaktiot ovat käytettyjen nitraatit, ammoniakki tai typpi-vapaa. Tietyntyyppisissä mikro-organismien hankkia itselleen täydellinen aminohappo, kun taas toisissa vain osa syntetisoidaan monomeereistä. Vaiheissa proteiinien biosynteesiä esiintyy soluissa kaikkien elävien organismien. Ytimessä transkription tapahtuu, ja solun sytoplasmaan - lähetys.

Ensimmäinen vaihe - synteesi mRNA prekursorin tapahtuu entsyymin RNA-polymeraasia. Hän rikkoo välisten vetysidosten DNA ketjujen, ja yksi niistä on täydentävyysperiaatteen kerää pre-mRNA-molekyylin. Se on alttiina slaysingu, joka on kypsä, ja sitten tulee ulos tumasta sytoplasmaan, muodostaen messenger ribonukleiinihappo.

Toteuttaa toisessa vaiheessa edellyttää erityistä organelles - ribosomeja ja molekyyli- tiedot ja siirtää ribonukleiinihappoja. Toinen tärkeä vaatimus on, että ATP, koska reaktiot muovi aineenvaihduntaa, joka kuuluu proteiinien biosynteesiä tapahtuu energian absorption.

Entsyymit, niiden rakenne ja toiminta

Tämä on suuri joukko proteiineja (noin 2000), suorittaa rooli vaikuttavien aineiden määrä biokemiallisia reaktioita soluissa. Ne voivat olla yksinkertaisia (trepsin, pepsiini) tai monimutkaisia. Monimutkainen käsittäviä proteiineja apoentsyymi ja koentsyymi. Spesifisyyden proteiinin suhteessa yhdisteet, joissa se toimii, määrittää koentsyymi, ja proteidiuutteiden aktiivisuus havaittiin vain tapauksessa, jossa proteiini komponentti liittyy apoentsyymi-. Katalyyttinen aktiivisuus entsyymin on riippumaton molekyylin, mutta vain aktiiviseen keskukseen. Sen rakenne vastaa kemiallista rakennetta aineiden katalysoi periaatetta "avain-lukko", niin että entsyymien on tiukasti erityinen. Toiminnot monimutkaisia proteiineja ovat osallistumista aineenvaihduntaan ja käyttämällä niitä vastaanottajina.

Luokat monimutkaisia proteiineja

He ovat kehittäneet biokemistejä, jotka perustuvat 3 kriteereihin: fysikaalis-kemialliset ominaisuudet, piirteet ja rakenteelliset piirteet proteidiuutteiden erityisyyttä. Ensimmäinen ryhmä sisältää polypeptidejä erilaiset sähkökemialliset ominaisuudet. Ne on jaettu emäksisiä, neutraaleja ja happamia. Suhteessa vesi-proteiinit voivat olla hydrofiilinen, amfifiilinen ja hydrofobinen. Toinen ryhmä entsyymejä, jotka on otettu huomioon aikaisemmin. Kolmanteen ryhmään kuuluu polypeptidejä, jotka eroavat kemialliselta koostumukseltaan prosteettinen ryhmä (on chromoproteids, nukleoproteiinit, metalloproteiinien).

Tarkastellaan ominaisuudet kompleksin proteiinien yksityiskohtaisemmin. Näin ollen, esimerkiksi, hapan proteiini, joka on osa ribosomien, sisältää 120 aminohappoa ja on monipuolinen. Se sijaitsee proteiini-syntetisoinnin organelleja, sekä prokaryoottisissa että eukaryoottisissa soluissa. Toinen tämän ryhmän jäsen - S-100-proteiinia, koostuu kahdesta ketjusta, jotka liittyvät kalsiumionin. Hän on jäsenenä neuronien ja hermotukikudokseksi - sidekudoksen hermoston. Yhteinen ominaisuus kaikille hapan proteiini - pitoisuus on korkea dikarboksyylihappojen: glutamiinihappo ja asparagiinihappo. Alkalisella proteiineja ovat histonien - proteiinit, jotka muodostavat RNA- ja DNA-nukleiinihappoja. Erikoisuus kemiallinen koostumus on suuri määrä lysiinin ja arginiinin. Histonit, yhdessä tuman kromatiinin kromosomi muodossa - kriittinen solurakenne perinnöllisyys. Nämä proteiinit ovat osallisena transkriptio ja translaatio. Amfifiiliset proteiinit laajasti edustettuna solukalvojen, jotka muodostavat lipoproteiini kaksoiskerroksen. Siten ryhmä tutki edellä käsitelty monimutkainen proteiinien, olimme vakuuttuneita siitä, että niiden fysikaalis-kemiallisten ominaisuuksien vuoksi proteiinin rakenne komponentin ja prosteettisia ryhmiä.

Monimutkaisia solukalvon proteiinit kykenevät tunnistamaan erilaisia kemiallisia yhdisteitä, kuten antigeeneja ja reagoimaan niihin. Tämän signaloinnin toiminto proteideista, se on erittäin tärkeää, että selektiivisen imeytymisen, aineita ulkoisen ympäristön ja suojaa sitä.

Glykoproteiineja ja proteoglykaanien

Ne ovat monimutkaisia proteiineja, jotka vaihtelevat biokemiallisen koostumuksen prosteettisia ryhmiä. Jos välisten kemiallisten sidosten proteiinin osan ja hiilihydraatti osa - kovalenttisesti-glykosidi, tällaisia aineita kutsutaan glykoproteiineja. Apoentsyymi ne esitetään molekyylejä mono- ja oligosakkaridit, esimerkkejä tällaisista proteiineista on protrombiini, fibrinogeeni (proteiinit, jotka osallistuvat veren hyytymiseen). Kortiko- ja gonadotropiinien hormonit, interferonit, entsyymit ja kalvo ovat glykoproteiineja. Molekyylejä, proteoglykaanin proteiini osa on vain 5%, lopun ollessa prosteettinen ryhmä (geteropolitsaharid). Molemmat osat on yhdistetty glykosidisidos OH-ryhmän-treoniini ja arginiini ryhmien ja NH-glutamiinia, ja lysiini. Proteoglykaanimolekyylejä on erittäin tärkeä rooli veden suola aineenvaihduntaa soluissa. Alla on taulukko monimutkaisten proteiinien, olemme tutkineet.

glykoproteiinit proteoglykaanien
Rakenneosat proteesin ryhmistä
1. monosakkaridit (glukoosi, galaktoosi, mannoosi) 1. Hyaluronihappo
2. oligosakkaridit (maltoosi, laktoosi, sakkaroosi) 2. chondroitin happo.
3. Asetyloitu aminojohdannaiset monosakkarideja 3. hepariini
4. Dezoksisaharidy
5. neuramiini- ja siaalihapot

metalloproteiinien

Nämä materiaalit sisältävät osana sen molekyyli-ionin yhden tai useamman metallin. Harkita esimerkkejä monimutkaisia proteiineja, jotka kuuluvat yllä mainittuun. Se on ennen kaikkea entsyymejä, kuten sytokromi-oksidaasi. Se sijaitsee kristat mitokondrioiden ja aktivoi synteesiä ATP. Ferrin ja transferriini - proteid sisältävät rautaa ioneja. Alkuperä talletukset ne solut, ja toinen on kuljetuksen veren proteiinia. Toinen metalloproteiinien - alfaamelaza se sisältää kalsiumioneja sisältyy koostumukseen syljen ja haiman mehu, osallistuvat halkaisu tärkkelystä. Hemoglobiini on se, miten metalloproteiinit ja hromoproteidov. Hän toimii liikenteen proteiinia, joka kuljettaa happea. Tuloksena on yhdiste oksihemoglobiinin. Hengitys hiilimonoksidin tai hiilimonoksidia sanottu, sen hemoglobiinimolekyylit muodostaa erittäin stabiili yhdiste erytrosyyttejä. Se nopeasti leviää elimiin ja kudoksiin, mikä aiheuttaa solun myrkytyksen. Tämän seurauksena, sen jälkeen kun pitkäaikainen hengitysteitse hiilimonoksidia kuolema tapahtuu hapenpuutteeseen. Hemoglobiini osittain kantaa ja hiilidioksidi, joka on muodostettu katabolisia prosesseja. Verenkiertoon hiilidioksidia keuhkoihin ja munuaisiin, ja niistä - ulkoiseen ympäristöön. Jotkut äyriäisten ja nilviäisten liikenne proteiinia, joka kuljettaa happea, on avaimenreikä. Sen sijaan, että raudan se sisältää kupari-ioneja, joten eläimen veri ei ole punainen ja sininen.

klorofylli toiminto

Kuten aiemmin mainittiin, kompleksi proteiinit voivat muodostaa komplekseja pigmentit - värillinen orgaaniset aineet. Niiden väri riippuu hromoformnyh ryhmiä, jotka absorboida selektiivisesti tiettyjä spektrit auringonvaloa. Kasvisoluissa on vihreä plastideihin - viherhiukkaset sisältävät klorofylli pigmenttiä. Se koostuu magnesiumin atomien ja moniarvoista alkoholia, phytol. Ne liittyvät proteiinimolekyylien, ja itse sisältää kloroplastit tylakoidi (levyt), tai kalvoon liittynyt pinoissa - puoli. Ne ovat yhteyttäviä pigmentit - klorofylli - ja muita karotenoideja. Tässä ovat kaikki entsyymejä käytetään fotosynteesin reaktioissa. Näin chromoproteids, joka sisältää klorofylliä, suorittaa kriittiset toiminnot aineenvaihduntaa, nimittäin reaktioissa assimilaatio ja dissimilaation.

virusproteiineja

Ne ovat edustettuina kuin huokoista elämänmuotoja, valtakuntaan astuminen Vir. Viruksia ei ole omaa proteiinia syntetisointikoneistolle. Nukleiinihappoja, DNA- tai RNA-, voi aiheuttaa synteesin kaikkein hiukkasten omia soluja infektoidaan viruksella. Yksinkertainen virukset koostuvat vain proteiinimolekyylien, tiiviisti koottu kierukkarakenteiksi tai polyhedral muoto, kuten tupakan mosaiikkivirus. Monimutkaisia viruksia on lisäksi kalvo, joka muodostaa osan plasmamembraanin isäntäsolun. Koska se voi sisältää glykoproteiineja (hepatiitti B -virus, isorokkovirusta). Päätehtävä glykoproteiinien - tunnustamista tiettyihin reseptoreihin isäntäsolun kalvo. Koostumus lisäksi viruksen kalvojen ja proteiineista ovat entsyymit tarjoavat reduplikaation DNA tai RNA: n transkription. Edellä esitetyn perusteella voidaan päätellä, seuraavasti: viruspartikkelin proteiineja kuoret on erityinen rakenne, riippuen kalvon proteiinit isäntäsolun.

Tässä artikkelissa on annettu ominaisuudet kompleksin proteiinien, tutkittiin niiden rakenne ja toiminta soluissa eri organismeja.

Similar articles

 

 

 

 

Trending Now

 

 

 

 

Newest

Copyright © 2018 fi.birmiss.com. Theme powered by WordPress.