Proteins: Structure and proteiinien toimintaa

Proteiinit ovat orgaanisia aineita. Nämä makromolekyyliyhdisteitä on ominaista erityinen koostumus ja hydrolysoimalla hajoavat aminohappoja. Proteiini-molekyylit voivat olla eri muotoisia, ja monet niistä koostuvat useista polypeptidiketjua. Tietoa rakenteen koodaaman proteiinin DNA, ja proteiini molekyylien synteesi, jota kutsutaan käännös.

Kemiallinen koostumus proteiinien

Keskimääräinen proteiini sisältää:

• 52% hiiltä;
• 7% vetyä;
• 12% typpeä;
• 21% happea;
• 3% rikkiä.

Proteiinimolekyylit - ovat polymeerejä. Jotta ymmärtäisimme rakenteen, sinun täytyy tietää, mitkä ovat heidän monomeerit - aminohappoja.

aminohappoja

Ne voidaan jakaa kahteen ryhmään: jatkuvasti esiin ja joskus kohdannut. Entinen tarjoaa 18 proteiinimonomeerit amidi ja 2: asparagiinihappo ja glutamiinihappo. Joskus on vain kolme happoja.

Nämä hapot voidaan luokitella eri tavoin: luonne sivuketjujen tai ladattu ne radikaalit, myös ne voidaan jakaa useissa ryhmiä, CN ja COOH.

Ensisijainen proteiinin rakenne

Järjestyksessä aminohappoa proteiinin ketjussa määrää sen organisaation tasoilla, ominaisuuksia ja toimintoja. Pääasiallinen muoto viestinnän monomeerien välillä on peptidi. Se on muodostettu poistamalla vety yhdestä aminoksloty ja OH-ryhmä muut.

Ensimmäisen tasolle proteiinimolekyylin - sekvenssin aminohappojen se, vain ketju, joka määrittää rakenne proteiinimolekyylien. Se koostuu "luuranko", joilla on säännöllinen rakenne. Tämä toistuva sekvenssi -NH-CH-CO-. Tiettyjä sivuketjuja aminohappojen esitetään tähteet (R), niiden ominaisuuksia koostumuksen määrittämiseksi proteiinin rakenteen.

Vaikka sama molekyylirakenne proteiinien, kun ne eroavat toisistaan vain ominaisuuksia, jotka ovat eri järjestyksessä monomeerien ketjussa. Järjestyksessä aminohappojen proteiiniin määritetään geenien ja proteiinien määrää tiettyjä biologisia toimintoja. Sekvenssi monomeerien molekyylit vastaavat samaa toimintoa, usein lähellä eri lajeissa. Tällaiset molekyylit - samoja tai samankaltaisia järjestää ja suorittaa eri tyyppisiä organismeja, saman toiminnon - homologisia proteiineja. Rakenne, ominaisuudet ja toiminnot tulevien molekyylien on vahvistettu vaiheessa synteesin aminohappojen ketjuista.

Joitakin yhteisiä piirteitä

Rakenne proteiini on tutkittu jo pitkään, ja niiden ensisijaisena rakenteen analyysi antoi meille mahdollisuuden tehdä joitakin yleistyksiä. Suuremman määrän proteiineja, tunnettu siitä, että se sisältää kaikki kaksikymmentä aminohappoa, joista erityisen suuri glysiini, alaniini, asparagiinihappo, glutamiini ja vähän tryptofaania, arginiini, metioniini, histidiini. Poikkeukset ovat vain muutamia proteiinien ryhmää, kuten histonit. Niitä tarvitaan DNA pakkaus- ja sisältävät paljon histidiini.

Toinen yleistys: ei ole yhteistä kuvioita aminohappoja vuorottelu pallomaisia proteiineja. Mutta jopa kaukaisessa biologisen aktiivisuuden polypeptidit ovat pieniä fragmentteja saman molekyylejä.

sekundaarirakenne

Toinen tasolle polypeptidiketjun - on sen kolmiulotteisen sijainnin, jota ylläpitää vetysidoksia. Erittävät α-heliksin ja β-kertainen. Delkretsen on järjestynyt rakenne, tällaisia alueita kutsutaan amorfinen.

Alfa-heliksin luonnollisia proteiineja pravozakruchennaya. Sivuryhmät aminohappojen kierteessä aina ulospäin ja sijaitsevat vastakkaisilla puolilla sen akselin. Jos ne ovat poolittomia, on niiden ryhmittely toisella puolella Helix saadun kaaren, jotka luovat edellytykset lähentyminen eri kierteisen alueilla.

Beeta-kertainen - erittäin pitkänomaisia helix - taipumus jäädä proteiinimolekyylin ja on muodostettu vierekkäin ja rinnakkain yhdensuuntaiset β-laskostettu kerroksia.

Tertiaarinen rakenne proteiinin

Kolmas tasolle proteiinimolekyylin - kääntyvät spiraalit, taittuu ja amorfisia alueita kompakti rakenne. Tämä johtuu vuorovaikutuksesta sivuketjujen itse monomeereja. Tällaiset linkit on jaettu eri tyyppiä:

• vetysidokset muodostuvat polaaristen radikaaleja;
• Hydrofobinen - välillä ei-polaarinen R-ryhmällä;
• sähköstaattiset vetovoimat (ionisidoksia) - ryhmien välillä, maksut, jotka ovat vastakkaisia;
• disulfidisiltoja - kysteiinin radikaalit.

Jälkimmäisen tyyppinen liitäntä (S = S) edustaa kovalenttisella vuorovaikutuksella. Disulfidisiltoja vahvistaa proteiinien, niiden rakenteesta tulee vakaampi. Mutta läsnäolo tällaisia yhteyksiä ei välttämättä. Esimerkiksi kysteiini voi olla hyvin vähän polypeptidiketjussa tai se radikaalit ovat lähellä ja voi luoda "silta".

Neljäs taso organisaatiossa

Kvaternäärinen rakenne on muodostettu, ei kaikki proteiinit. Rakenne proteiinien neljäs taso määritetään useissa polypeptidiketjusta (protomeerejä). Ne liittyvät toisiinsa samat kytkennät kuin edellinen taso organisaation lisäksi disulfidisiltoja. Molekyyli koostuu useista protomeerien, jokainen niistä on oma erityinen (tai sama) tertiaarisen rakenteen.

Kaikilla organisaatiotasoilla määrittää ominaisuuksia, jotka palvelevat saada proteiinia. Rakenne proteiinin ensimmäisen tasolle on erittäin tarkasti määrittää niiden myöhempi rooli solun ja koko organismin.

Toiminnot proteiinien

On vaikea edes kuvitella, kuinka tärkeää on rooli proteiinien solujen toimintaa. Edellä olemme tarkastelleet niiden rakennetta. Toiminnot proteiinit ovat suoraan riippuvaisia.

Suoritetaan rakennus (rakenteellisesti) funktio, ne muodostavat perustan minkä tahansa elävän solun sytoplasmaan. Nämä polymeerit ovat päämateriaali kaikkien solukalvojen, kun käsittää monimutkainen lipidien kanssa. Tämä sisältää solun jako osastoihin, joista kukin esiintyy niiden reaktioita. Se, että se vaatii oman ehdot, on erityisen tärkeä rooli alustan pH kunkin kompleksin solun prosesseja. Proteiinit rakentaa ohuet seinät, jotka jakavat solun ns osastoja. Mutta ilmiö on kutsuttu osastointi.

Katalyyttinen funktio on säädellä kaikki solun reaktioita. Kaikki entsyymit alkuperä ovat yksinkertaisia tai monimutkaisia proteiineja.

Kaikentyyppisiä organismeja liikkeen (lihasten työtä, liike solussa alkulima, siliaarinen välkyntää alkueläinten ja t. D.) suoritetaan proteiineja. Rakenne proteiinien avulla ne voivat siirtyä muodossa kuitujen ja renkaat. Liikenteen toiminto on se, että monet aineet kulkeutuvat solukalvon erityisiä kantajaproteiineihin.

Hormonaaliset rooli näiden polymeerien on ymmärrettävää kerralla: rakennetta useiden hormonien ovat proteiineja, kuten insuliini, oksitosiini.

Korvaaminen toiminto määritetään siten, että proteiinit pystyvät muodostamaan talletukset. Esimerkiksi, valgumin munat, maito kaseiini, siementen varastointi proteiineja - suuri määrä ravinteita tallennetaan siihen.

Kaikki jänteet, artikulaatio, luuranko luut, sorkat muodostuu proteiineja, joka tuo meidät toiseen heidän toimintansa - tuetaan.

Proteiini molekyylit ovat reseptoreita kantavat selektiivinen tunnustamista tiettyjen aineiden. Tässä roolissa erityisesti tunnettuja glykoproteiinien ja lektiinit.

Tärkeimmät tekijät koskemattomuuden - vasta-aineiden ja komplementin järjestelmä alkuperä ovat proteiineja. Esimerkiksi, prosessi veren hyytymisen perustuu muutoksiin fibrinogeenin proteiinia. Sisäseinät ruokatorven ja mahan vuorattu suojakerros limakalvojen proteiinien - Litsinija. Toksiinit ovat myös proteiineja alkuperästä. iho säätiö, suojattu eläimen ruumista on kollageenia. Kaikki nämä toiminnot ovat suojaavia proteiineja.

No, viimeinen rivi toiminto - sääntelyyn. On proteiinit, jotka kontrolloivat genomin työtä. Eli ne säätelevät transkription ja translaation.

Riippumatta tärkeän roolin tahansa proteiineja, proteiinin rakenne oli unriddled tutkijat pitkään. Ja nyt he avaavat uusia tapoja käyttää tätä tietoa.