Mitä on tehtävä entsyymin proteiinin? Entsymaattinen proteiinien toimintaa: esimerkkejä

Työ kehomme - erittäin monimutkainen prosessi, jossa miljoonat osallistuvien solujen, tuhansia erilaisia aineita. Mutta on yksi alue, joka on täysin riippuvainen tiettyjen proteiinien, jota ilman ihmisen tai eläimen elämä olisi täysin mahdotonta. Kuten ehkä arvata, puhumme nyt siitä entsyymejä.

Tänään harkitsemme entsymaattinen proteiinien toimintaa. Tämä on merkittävä alue biokemian.

Koska perusteella nämä aineet ovat pääasiassa proteiineja, niin niitä voidaan pitää niitä. Sinun pitäisi tietää, että ensimmäistä kertaa entsyymit löydettiin 30s 19. vuosisadan, vain tutkijat kesti yli vuosisadan, jotta päästäisiin enemmän tai vähemmän yhtenäinen määritelmä heille. Joten mitä toimintaa suorittaa proteiinientsyymien? Tällä, samoin kuin niiden rakenne ja reaktiot esimerkkien opit tästä artikkelista.

Sinun täytyy ymmärtää, ettei jokainen proteiini voi olla entsyymi, edes teoriassa. Pallomaisia proteiineja muodostavat vain kykenee ilmentämään katalyyttisen aktiivisuuden suhteen muita orgaanisia yhdisteitä. Kuten kaikki luonnolliset tämän luokan yhdisteet, entsyymit koostuvat aminohappotähdettä. Huomaa, että entsymaattinen proteiinien toimintaa (joista esimerkkejä on artikkelissa) voidaan suorittaa vain yksi, joiden moolimassa on pienempi kuin 5000.

Mikä on entsyymi, moderni määritelmä

Entsyymit - katalyytin biologista alkuperää. Niillä on kyky nopeuttaa reaktion, johtuen läheisessä kosketuksessa reagoivien aineiden välisen (substraatit). Voimme sanoa, että entsymaattinen proteiinien toimintaa - prosessi noin katalyysi biokemiallisia reaktioita, jotka ovat ainutlaatuisia elävä organismi. Vain pieni osa niistä voidaan toistaa laboratoriossa.

On huomattava, että tällä alalla on tapahtunut jonkin verran läpimurto viime vuosina. Tutkijat ovat vähitellen lähelle keinotekoisten entsyymejä, joita voidaan käyttää paitsi taloudellisia tarkoituksia, mutta myös lääketieteessä. Se on kehitetty entsyymejä, jotka voivat tehokkaasti tuhota jopa pieniä alueita alkavaa syöpää.

Mitkä osat entsyymi osallistuu suoraan reaktioon?

Huomaa, että kosketukseen alustan ei sisällä koko kehon entsyymin, mutta vain pieni osa, jota kutsutaan aktiivisen kohdan. Tämä on niiden tärkein ominaisuus täydentävät toisiaan. Tämä merkitsee käytännössä sitä, että entsyymi sopii erinomaisesti alustan muodossa ja niiden fysikaaliset ja kemialliset ominaisuudet. Voimme sanoa, että toimintaa entsyymien on tässä tapauksessa seuraava:

• Vetensä laskeutuu vaippapintaa.
• On tietty muodonmuutos (polarisaatio, esimerkiksi).
• Jälkeen, että ne on järjestetty erityisellä tavalla tilaan, kun taas liikkuvat lähemmäksi toisiaan.

Nämä tekijät johtavat kiihtyvyys reaktion. Nyt tehkäämme vertailla entsyymien ja epäorgaanisia katalyyttejä.

Kuten näette, entsymaattinen proteiinien toimintaa vaatii erityisyyttä. Itse myös lisätä, että monet näistä proteiineista ovat myös lajikohtaisia. Yksinkertaisesti sanottuna, ihmisen entsyymit tuskin soveltuu marsu.

Tärkeää tietoa rakenteesta entsyymien

Rakenne Näiden yhdisteiden on eristetty välittömästi kolme tasoa. Ensisijainen rakenne voidaan tunnistaa aminohappotähteet, jotka ovat osa entsyymejä. Koska entsymaattinen proteiinien toimintaa, joista esimerkkejä olemme toistuvasti mainittu tässä artikkelissa, voidaan suorittaa vain tiettyjen yhdisteiden, niiden tunnistamiseksi täsmällisesti tämän perusteella on varsin todellinen.

Mitä tulee toisen asteen, lisälaitteen siihen avulla määritetään muistakin joukkovelkakirjoja, jotka voivat esiintyä näiden aminohappotähteiden. Tämä tiedonanto vety, sähköstaattinen, hydrofobinen, ja Van der Waalsin vuorovaikutukset. Seurauksena jännityksen, jotka aiheuttavat näitä yhteyksiä eri osissa tuottaman entsyymin α-heliksin, silmukka ja β-osa.

Tertiaarinen rakenne on seurausta siitä, että suhteellisen suuri osa polypeptidiketjun taita. Tuloksena säikeet ovat nimeltään verkkotunnuksia. Lopuksi, lopullinen muodostuminen tämän rakenteen tapahtuu vasta sen jälkeen, kun vakaa välille luotua vuorovaikutusta eri aloilla. On syytä muistaa, että muodostumista domeenien itse menossa täysin itsenäisesti toisistaan.

Jotkut verkkotunnuksen ominaisuudet

Tyypillisesti, polypeptidiketju, joista ne on muodostettu, koostuu noin 150 aminohappotähteestä. Kun domeenit ovat vuorovaikutuksessa toistensa kanssa, on muodostettu palloksi. Koska toiminto suoritetaan entsymaattisesti aktiiviset paikat niiden perusteella pitäisi ymmärtää merkityksen tämän prosessin.

Verkkotunnuksen itsessään on tunnettu siitä, että aminohappotähteiden sen rakenne on lukuisia vuorovaikutuksia. Heidän määränsä on paljon suurempi niissä reaktioissa keskenään aloilla. Siten niiden välissä ontelo suhteellisen "alttiita" ja toimia erilaiset orgaaniset liuottimet. Tilavuus suuruusluokkaa 20-30 kuutiometriä ångströmiä, joka sopii useita vesimolekyylejä. Eri aloilla usein täysin ainutlaatuinen kolmiulotteinen rakenne, joka liittyy kahden täysin eri toimintoja.

aktiiviset kohdat

Pääsääntöisesti aktiiviset paikat sijaitsevat tarkasti verkkotunnusten välillä. Niinpä, joista jokainen on erittäin tärkeä rooli reaktion kuluessa. Koska tämä järjestely verkkotunnuksia löytyi huomattavan joustavuuden, liikkuvuuden alueella entsyymin. Tämä on erittäin tärkeää, koska entsymaattinen toiminto voidaan toteuttaa vain ne yhdisteet, jotka voidaan sopivasti muuttaa sen kolmiulotteisen sijainnin.

Välillä poly- peptidisidoksen pituus kehossa entsyymin, ja kuinka monimutkaisia toimintoja ne suoritetaan, on suora yhteys. Komplikaatio rooli sekä saavuttaa muodostamalla aktiivisen välisen reaktion katalyyttisen domeenin ja muodostumisen vuoksi kokonaan uusien verkkotunnuksia.

Jotkut proteiineja, entsyymejä (esimerkkejä - lysotsyymi ja glykogeenin) voi vaihdella suuresti kooltaan (129 ja 842 aminohappotähdettä, vastaavasti), vaikkakin reaktio on katalysoitu lohkaisu kemiallisia sidoksia samaa tyyppiä. Erona on se, että enemmän massiivinen ja suuria entsyymejä, kykenevät paremmin hallitsemaan sen asema avaruudessa, mikä takaa suuremman vakauden ja reaktionopeus.

Tärkeimmät entsyymien luokittelussa

Nykyisin hyväksyttyjä ja laajalti maailmassa on vakioluokitusta. Hänen mukaansa se on kuusi ydin luokat, asiaa alaluokkaa. Pidämme vain perustiedot. Tässä he ovat:

1. Oksidoreduktaasit. Toiminta entsyymien tässä tapauksessa - stimulaation redox-reaktioita.

2. Transferaasit. Voi suorittaa siirron substraattien seuraavista ryhmistä:

• Yksi-hiili-yksikköä.
• Remains aldehydien ja ketonien.
• Asyyli ja glykosyylikomponentit.
• Alkyyli (poikkeuksena kestä CH3) tähteitä.
• Typpipitoiset emäkset.
• Ryhmät, jotka sisältävät fosforia.

3. Hydrolaasit. Tässä tapauksessa, entsymaattinen tehtävä on pilkkoa proteiineja seuraavista yhdisteistä:

• Estereitä.
• Glykosidit.
• Esterit ja tioesterit.
• Peptidi tyypin sidoksia.
• Suhde tyyppi CN (paitsi saman peptidin).

4. Lyaasit. Pystyvät irrottaen ryhmien muodostamalla sen kaksoissidoksen. Lisäksi voi suorittaa käänteisen prosessi: liittyminen on valittu ryhmien kaksoissidosta.

5. isomeraaseille. Tässä tapauksessa, entsymaattinen proteiinien toimintaa on monimutkainen isomeeriset katalyysi reaktioita. Tämä ryhmä sisältää seuraavat entsyymit:

• Rasemaasi, epimeraasin.
• Tsistransizomerazy.
• Molekyylinsisäinen oksidoreduktaaseja.
• Molekyylinsisäinen transferaasien.
• Molekyylinsisäinen lyaasi.

6. Ligaasit (muuten tunnetaan syntetaasin). Niitä käytetään jakamista ATP samalla muodostaen joitakin yhteyksiä.

On helppo huomata, että entsymaattinen proteiinien toimintaa on erittäin tärkeää, koska ne ovat jossain määrin valvontaa lähes kaikki reaktiot tapahtuvat joka toinen elimistössä.

Mitä jää jäljelle entsyymin jälkeen vuorovaikutus alustan?

Usein, entsyymi on proteiini globulaarinen alkuperä, aktiivinen keskus, joka on esitetty sen saman aminohappotähdettä. Kaikissa muissa tapauksissa, keskiosan liitetty kiinteästi sen prosteettinen ryhmä tai koentsyymi (ATP, esimerkiksi), suhde on paljon heikompi. Katalyytti kutsutaan holoentsyymin, ja sen jälkeen jäännös poistamisen muodostuneen ATP apoentsyymi.

Näin ollen tämä ominaisuus entsyymit luokitellaan seuraaviin ryhmiin:

• Yksinkertainen hydrolaasi, lyaasi, ja isomeraasi, jotka eivät yleensä sisällä koentsyymi perusta.
• Entsyymiproteiineja (esimerkit - noin transaminaasin), joka käsittää prosteettinen ryhmä (lipoiinihappo, esimerkiksi). Tähän ryhmään kuuluu monia peroksidaasia.
• Enizmy, joita varten tarvittavat koentsyymi uudistumista. Näitä ovat kinaasit, sekä useimmat oksidoreduktaasien.
• Muut katalyytit, joiden koostumus ei ole vielä täysin ymmärretty.

Kaikki aineet, jotka ovat osa ensimmäisen ryhmän, käytetään laajalti elintarviketeollisuudessa. Kaikki muut katalyytit vaativat erityistä aktivoitumisen, ja siksi toimivat vain kehossa, tai joissakin laboratoriokokeissa. Siten entsymaattista toimintaa - tämä on erittäin spesifinen reaktio, joka koostuu stimuloiva (katalyysi) reaktioita tietyntyyppisten määriteltyjen ehtojen ihmisen tai eläimen kehon.

Mitä tapahtuu aktiivisessa, tai miksi entsyymit toimivat niin tehokkaasti?

Olemme toistuvasti sanoi, että avain ymmärtämistä entsymaattisen katalyysin on luoda aktiiviseen keskukseen. Se on siitä, että spesifinen sitoutuminen substraatin, joka sellaisissa olosuhteissa ovat paljon aktiivisempia reagoida. Jotta voit ymmärtää monimutkaisuus reaktiot suoritetaan siellä, antaa yksinkertaisen esimerkin tapahtuvan glukoosin käyminen, on välttämätöntä, kun 12 entsyymejä! Yhtä vaikeaa vuorovaikutus tulee mahdolliseksi vain johtuu siitä, että proteiini, joka suorittaa entsymaattinen funktio on mahdollisimman suurta spesifisyyttä.

Tyypit entsyymien spesifisyys

Se on ehdoton. Tässä tapauksessa, spesifisyys on esitetty vain yksi tarkkaan määritellyn entsyymi. Siten, ureaasi on vuorovaikutuksessa vain ureaa. Laktoosi maitoa, kun se tulee reaktio missään olosuhteissa. Tämä on mitä toiminto suoritetaan, entsyymien kehossa.

Lisäksi ryhmä ei ole harvinaista absoluuttinen spesifisyys. Kuten voidaan ymmärtää, nimi, tässä tapauksessa on "vastaanottavuuden" tiukasti luokkaan orgaanisia yhdisteitä (esterit, mukaan lukien kompleksi alkoholeja tai aldehydejä). Esimerkiksi, pepsiini, joka on yksi tärkeimmistä entsyymeistä mahan, näyttää vain spesifisyys peptidisidosten hydrolyysiä. Alkoholidehydrogenaasi vuorovaikutuksessa yksinomaan alkoholien ja laktikodegidraza halkaistu mitään muuta kuin alfa-hydroksi hapot.

Se tapahtuu myös, että entsymaattinen funktio ominaisuus erityinen yhdisteiden ryhmä, mutta tietyissä olosuhteissa, entsyymit voivat toimia aivan erilainen kuin niiden pääasiallinen "tarkoitukseen" aineen. Tässä tapauksessa katalyytti "taipumus" tietyn aineluokan, mutta tietyissä olosuhteissa se voi pilkkoa ja muut yhdisteet (ei välttämättä vastaa). Kuitenkin tässä tapauksessa reaktio menee paljon hitaammin.

Laajalti tunnettu kyky trypsiinin toimia peptidisidosten, mutta harvat tietävät, että tämä proteiini, joka suorittaa toiminnon entsyymin ruoansulatuskanavassa, saattaa reagoida eri esteriyhdisteet.

Lopuksi on spesifisyys optisen. Nämä entsyymit voivat olla vuorovaikutuksessa monenlaisia aineita luetella kokonaan, mutta vain sillä ehdolla, että heillä on hyvin määritelty optisia ominaisuuksia. Siten entsymaattinen proteiinien toimintaa tässä tapauksessa on hyvin samanlainen kuin toiminnan periaate ei ole entsyymejä, katalyyttejä ja epäorgaaninen alkuperää.

Mitkä tekijät vaikuttavat tehokkuuden katalyysin?

Nykyään uskotaan, että tekijät, jotka määräävät erittäin korkea hyötysuhde entsyymit ovat:

• keskittämällä vaikutus.
• avaruudellinen suuntautuminen vaikutusta.
• Monipuolisuutta aktiivisen reaktion keskus.

Yleisesti, tehokas aineen pitoisuus ei poikkea, että epäorgaaninen katalyyttisten. Tässä tapauksessa konsentraatio on tällaisen substraatin, jossa on useita kertoja suurempi kuin vastaava arvo kaikki muut asiat liuoksen tilavuus on aktiivisessa keskuksessa. Reaktiossa keskellä selektiivisesti lajittelee molekyyli aineita, jotka on reagoivat toistensa kanssa. Ei ole vaikea arvata, että tämä vaikutus johtaa kasvuun kemiallisen reaktion nopeus moninkertaisesti.

Kun standardi kemiallinen prosessi tapahtuu, on erittäin tärkeää, mikä on osa vuorovaikuttavien molekyylien törmäävät toisiinsa. Yksinkertaisesti sanottuna, aine molekyylin aikaan törmäyksen on ehdottomasti suunnataan suhteessa toisiinsa. Johtuen siitä, että suoritetaan pakosta, sitten siihen liittyvien komponenttien on järjestetty tietty linja, katalyysi reaktio kiihtyy noin kolme kertaluokkaa tällaisen puolestaan aktiivisessa entsyymin.

Nojalla monitoiminnallisuudesta tässä tapauksessa se viittaa ominaisuuteen kaikkien osien aktiivisen samanaikaisesti (tai tiukasti koordinoitu) vaikuttavat molekyylin "käsitelty" aine. Jossa yksi (molekyyli) ei ole vain sopivasti kiinnitetty tilaan (ks. Yllä), mutta myös huomattavasti muuttaa sen ominaisuuksia. Kaikki tämä yhdessä johtaa siihen, että entsyymi on tulossa paljon helpompi toimia alustalle tarvittaessa.