Rakenteellinen organisaatio proteiinimolekyylin tasoilla: sekundaarirakenne proteiinin

Perusteella rakenteen proteiinien ja proteidiuutteiden polypeptidiketjun, ja proteiini molekyyli voi koostua yhdestä, kahdesta tai useammasta piirejä. Kuitenkin, fysikaalisten, biologisten ja kemiallisten ominaisuuksien biopolymeerien eivät johdu ainoastaan yleinen kemiallinen rakenne, joka voi olla "merkityksetön", mutta myös muut tasot organisaation proteiinin molekyylejä.

Ensisijainen rakenne proteiinin määritetään laadullinen ja määrällinen aminohappokoostumus. Peptidisidoksia ovat perusteella kantavan rakenteen. Ensimmäistä kertaa tämän hypoteesin ehdotti vuonna 1888 A. Ya. Danilevsky, ja myöhemmin hänen epäilykset vahvistivat synteesi peptidejä, jotka suoritetaan E. Fischer. Rakenne proteiinimolekyylien yksityiskohtaisesti tutkittu A. Ya. Danilevskim ja E. Fischer. Tämän teorian mukaan, proteiinimolekyylit koostuvat useita aminohappotähteitä, jotka on liitetty peptidisidoksilla. proteiini-molekyyli voi olla yksi tai useampia polypeptidiketjuja.

Kun ensisijainen rakenteita proteiinien testissä käytetyn kemiallisten aineiden ja proteolyyttisiä entsyymejä. Siten, käyttäen menetelmää Edman on erittäin kätevä tunnistaa terminaalin aminohappoa.

Sekundaarisen rakenteen proteiinin esittää spatiaalisen konfiguraation suhteen molekyylin. On seuraavat sekundaarirakenne tyyppiä: alfa-heliksin, beeta-kierre, kollageeni spiraali. Tutkijat ovat havainneet, että Omaleimaisin alfa-heliksin peptidien rakenteet.

Sekundaarisen rakenteen proteiini on stabiloitu vetysidosten. Jälkimmäisessä välille syntyy vetyatomien sitoutunut elektronegatiivinen typpiatomiin yhden peptidisidoksen, ja karbonyylihappiatomilla neljännen yksi sen aminohappoja, ja ne on suunnattu pitkin spiraalin. Energia laskelmat osoittavat, että polymerointi näiden aminohappojen on tehokkaampaa oikea alfa-heliksin, joka on läsnä natiivissa proteiineja.

Sekundaarisen rakenteen proteiinin: beeta-levyrakenteen

Polypeptidiketjulle beeta-taittuu ovat täysin ulkona. Beeta-taitteet muodostuvat vuorovaikutus kahden peptidisidosten. Tämä rakenne on luonteenomainen kuitu- proteiineja (keratiini, fibroiini, jne.). Erityisesti, beeta-keratiini tunnettu rinnakkaisjärjestelyn polypeptidiketjusta, jotka edelleen stabiloidaan ketjujen väliset disulfidisidokset. Silkkifibroiini naapurimaiden polypeptidiketjua antiparallel.

Sekundaarisen rakenteen proteiinin: kollageeni helix

Muodostumista koostuu kolmesta spiralized Tropokollageeni ketjua, jossa on sauva muoto. Spiralized ketju kippurassa ja muodostavat superhelix. Helix stabiloitu välisten vetysidosten vety peptidin esiintyvän aminohapon aminohappotähteen yhden ketjun ja hapen karbonyyliryhmän aminohappotähteen toisen ketjun. Esitetään kollageenin rakenne tarjoaa suuren lujuuden ja elastisuuden.

Tertiaarinen rakenne proteiinin

Useimpien proteiinien natiivissa tilassa ovat erittäin kompakti rakenne, joka määräytyy muoto, koko ja polaarisuus aminohapon tähteet, ja aminohapposekvenssi.

Merkittävä vaikutus muodostumiseen natiivin proteiinin konformaation, tai tertiaarisen rakenteiden hydrofobisia ja ioniset vuorovaikutukset, vetysidokset, jne .. Alle näiden voimien alaisuudessa saavutetaan termodynaamisesti tarkoituksenmukaista proteiinin konformaation molekyylin ja sen stabilointi.

Kvaternaarinen rakenne

Tällainen rakenne-molekyyli on seurausta yhdistyksen useita alayksiköitä yhden molekyylin kompleksin. Koostumus Kunkin alayksikön sisältää primääriset, sekundääriset ja tertiääriset rakenteet.