Proteiinin denaturointi

Konformaatio (rakenne) peptidiketjun on tilattu ja on ainutlaatuinen kutakin proteiinia. Erityisissä olosuhteissa on aukko suuri määrä joukkovelkakirjoja, jotka stabiloivat tilarakenteen yhdisteen molekyylin. Tämän seurauksena rako täysin koko molekyylin (tai huomattavan osan siitä) on muodoltaan sabJnnaisvyyhtlkonfor-. Tätä prosessia kutsutaan "denaturointi". Tämä muutos voi aiheuttaa lämmön kuusikymmentä kohteeseen kahdeksankymmentä astetta. Siten, jokainen molekyyli, tuloksena aukko voi poiketa konformaatiossa muista.

Proteiinien denaturoitumisen tapahtuu vaikutuksen alaisena tahansa aineita, jotka kykenevät tuhoamaan ei-kovalenttisia sidoksia. Tämä prosessi voi tapahtua emäksisissä tai happamissa olosuhteissa, pinnalle vaiheen jaksossa, vaikutuksen alaisena noin orgaanisia yhdisteitä (fenolit, alkoholit ja muut). voi esiintyä proteiinin denaturoitumista vaikutuksen alaisena guanidiniumkloridia tai ureaa. Mainitut aineet muodostavat heikkoja sidoksia (hydrofobinen, ioninen, vety) karbonyyli- tai aminoryhmien peptidin selkäranka useita ryhmiä aminohappotähdettä, korvaamalla omaa saatavilla proteiini vetysidoksia molekyylien sisällä. Seurauksena, muutos tapahtuu sekundääristä ja tertiääristä rakennetta.

Kestävyys denaturoivia aineita riippuu pääasiassa läsnä molekyylissä proteiinin yhdisteiden disulfidisidosten. Trypsiini-inhibiittori on kolme sidosta S - S Tiettyihin proteiinituotteen denaturaatio tapahtuu ilman muita vaikutuksia. Jos myöhemmin laittaa yhteyden olosuhteissa, joissa hapetus suoritetaan SH-ryhmien kysteiiniä ja disulfidisidosten muodostamisen, alkuperäinen konformaatio on palautettu. Läsnä edes yhden disulfidisidoksen merkittävästi lisää vakautta spatiaalisen rakenteen.

proteiinien denaturoituminen, liittyy tyypillisesti liukoisuuden alenemiseen. Yhdessä tämän saostuu usein muotoja. Se esiintyy muodossa "juoksetettu proteiinin." Korkeat pitoisuudet yhdisteitä liuoksessa, "hyytyminen" läpi koko liuos, kuten, esimerkiksi, tämä tapahtuu, kun kiehuvaa munat. Kun proteiinin denaturoitumista menettää sen biologista aktiivisuutta. Tämä periaate perustuu käyttöön karbolihappopohjaisen (fenoli vesiliuos) antiseptistä ainetta.

Epävakaus spatiaalisen rakenteen, suurella todennäköisyydellä epäonnistumisen vaikutuksen alaisena eri aineilla on merkittävästi vaikea eristää ja proteiinin tutkimus. Loi myös joitakin ongelmia käytettäessä yhdisteiden käyttöä lääketieteessä ja teollisuudessa.

Jos proteiini denaturointi suoritettiin altistuminen korkeille lämpötiloille, hidas jäähdytys tapahtuu tietyissä olosuhteissa prosessissa renativatsii - talteenotto natiivin (alkuperäinen) konformaatiossa. Tämä seikka osoittaa, että laskeminen peptidin ketju on mukaisesti kantavan rakenteen.

Muodostumista natiivin konformaation (lähde sijainti) on spontaani prosessi. Toisin sanoen, tämä järjestely vastaa vähimmäismäärän vapaan energian molekyyliin sisältyy. Voi seurauksena voidaan päätellä, että avaruudellinen rakenne yhdiste on koodattu aminohapposekvenssi peptidiketjuissa. Tämä puolestaan merkitsee, että kaikki polypeptidit ovat sukua vuorottelu aminohappojen (esimerkiksi, mioglobinovye peptidiketjujen), ottaa samanlaisen konformaation.

Proteiinit voivat olla merkittäviä eroja primaarirakenteessa, vaikka vähän tai täysin identtinen konformaatiossa.